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      新聞資訊

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      酶催化反應的特點及拓展資料

      更新時間:2021-04-10 點擊數:92

      1、高度的催化效率

      一般而論,酶促反應速度比非催化反應高,例如,反應
      H2O2+H2O2→2H2O+O2??
      在無催化劑時,需活化能18,000卡/克分子;膠體鈀存在時,需活化能11,700卡/克分子;有過氧化氫酶(catalase)存在時,僅需活化能2,000卡/克分子以下。
      2.高度的專一性
      一種酶只作用于一類化合物或一定的化學鍵,以促進一定的化學變化,并生成一定的產物,這種現象稱為酶的特異性或專一性(specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate)。
      酶對底物的專一性通常分為以下幾種:
      (1)絕對特異性(absolute specifictity)
      有的酶只作用于一種底物產生一定的反應,稱為絕對專一性,如脲酶(urease),只能催化尿素水解成NH3和CO2,而不能催化甲基尿素水解。
      (2)相對特異性(relative specificity)
      一種酶可作用于一類化合物或一種化學鍵,這種不太嚴格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪,也能水解簡單的酯類;磷酸酶(phosphatase)對一般的磷酸酯都有作用,無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

      3)立體異構特異性(stereopecificity)
      酶對底物的立體構型的特異要求,稱為立體異構專一性或特異性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷鍵,不能水解纖維素中的β-1,4-糖苷鍵;L-乳酸脫氫酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸,而不能是D型乳酸。酶的立體異構特異性表明,酶與底物的結合,至少存在三個結合點。
      3.酶活性的可調節性
      酶是生物體的組成成份,和體內其他物質一樣,不斷在體內新陳代謝,酶的催化活性也受多方面的調控。例如,酶的生物合成的誘導和阻遏、酶的化學修飾、抑制物的調節作用、代謝物對酶的反饋調節、酶的別構調節以及神經體液因素的調節等,這些調控保證酶在體內新陳代謝中發揮其恰如其分的催化作用,使生命活動中的種種化學反應都能夠有條不紊、協調一致地進行。
      4.酶活性的不穩定性
      酶是蛋白質,酶促反應要求一定的pH、溫度等溫和的條件,強酸、強堿、有機溶劑、重金屬鹽、高溫、紫外線、劇烈震蕩等任何使蛋白質變性的理化因素都可能使酶變性而失去其催化活性。

      擴展資料

            生物酶是一種無毒、對環境友好的生物催化劑,其化學本質為蛋白質。酶的生產和應用,在國內外已具有80多年歷史,進入20世紀80年代,生物工程作為一門新興高新術在我國得到了迅速發展,
            酶的制造和應用領域逐漸擴大,酶在紡織工業中的應用也日臻成熟,由過去主要用于棉織物的退漿和蠶絲的脫膠,至現在在紡織染整的各領域的廣泛應用,體現了生物酶在染整工業中的優越性。
      自然界中酶催化反應的發現

      原理
            在自然界中,大約有三分之一的酶需要金屬離子作為輔助因子或活化劑。有些含金屬的酶,其所含的金屬離子,特別是鐵、鉬、銅、鋅等過渡金屬離子與蛋白質部分牢固地結合,形成酶的活性部位。這種酶稱為金屬酶,例如使大氣中游離的氮分子固定為氨的、含鉬和鐵的固氮酶;使底物氧化同時將氧分子還原為水的銅氧化酶;使H2(或H+)轉化為H+(或H2)的含鐵、硫的氫酶;一類含鉬的氧化還原酶(如硝酸鹽還原酶、嘌呤脫氫酶、黃嘌呤氧化酶、醛氧化酶、亞硫酸氧化酶和甲酸脫氫酶)等。在這些酶的大分子內部含有由若干金屬原子組成的原子簇,作為活性中心,以絡合活化底物分子。它們使底物絡合活化的方式和通過配位體實現電子與能量偶聯傳遞的原理,與相應的均相絡合催化和多相絡合催化過程有相似的地方。
      發展
            弄清自然界在億萬年進化過程中巧妙設計的各種酶作用機理,不僅能揭開生物催化過程的奧秒,也能為人類利用其中某些原理來研究開發新型高效催化劑奠定科學基礎,并帶動催化的邊緣學科──光助催化、電催化和光電催化──的發展。



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